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蛋白质：蛋白质相互作用(PPIs) 对细胞中的几乎所有过程都是必不可少的，因此理解PPIs对于理解正常和疾病状态下的细胞生物学就显得至关重要。目前有许多方法用来描述蛋白质相互作用，使用细胞提取物或活细胞来表达潜在的目标蛋白。然而这些研究蛋白质间相互作用的传统方法如Pull-down 或免疫共沉淀，并不能直接提供细胞环境中的数据。
NanoBiT® 技术是一种基于Promega 最新专利萤光素酶NanoLuc® Luciferase 的二亚单元系统，可以定量检测活细胞中蛋白质之间的相互作用。
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技术优势
NanoBiT®与Split技术相比的优势
● 商品化解决方案：NanoBiT®技术是商品化的经优化的完整解决方案，无需自行对萤光素酶进行裁剪构建。
● 更少的位阻：NanoBiT®蛋白更小，更少的位阻现象。LgBiT 是结构稳定的融合伴侣。
● 更强的光信号：NanoBiT® 室温下比应用萤火虫萤光素酶的Split Fluc技术亮100倍，37℃下亮1000倍。
● 数据误差更小：NanoBiT® 技术CVs更低。
NanoBiT®技术与BiFC相比的优势
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NanoBiT |
BiFC |
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标签蛋白来源 |
NanoLuc® Luciferase |
GFP |
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是否为商品化系统 |
是 完整解决方案，无需自行裁剪构建标签蛋白。 |
否 需自行裁剪构建标签蛋白。 |
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光信号 类型 |
发光 无需激发 |
荧光 需要激发 |
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光信号 特点 |
背景低，信号强，信噪比更佳，可定量检测。 |
自发背景高，信噪比不佳，信号不易定量。 |
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标签蛋白结合是否可逆 |
是 |
否 |
示例应用
GPCR相互作用
β- 抑制蛋白 -2（ARRB2）与 A 类 β2-肾上腺素受体 2（ADRB2）和 B 类精氨酸加压素受体 2（AVPR2）的相互作用。分别用激动剂异丙肾上腺素(10µM ISO) 和肽激素精氨酸加压素(100 nM AVP) ) 诱导相互作用。如预期，A 类受体的再循环速度更快且与 β-抑制蛋白-2 发生瞬时缔合，而 B 类受体的再循环速度则较慢且与 β-抑制蛋白-2之间的缔合作用则较为稳定。
<配体诱导 β- 抑制蛋白募集实时监测>
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